La lattoperossidasi è un enzima naturalmente presente nel latte, nella saliva e in altre secrezioni. Fa parte della famiglia degli enzimi perossidasi ed è conosciuta per le sue proprietà antimicrobiche. Inoltre, la lattoperossidasi viene utilizzata come stabilizzante della luce in alcune formulazioni cosmetiche e farmaceutiche grazie alla sua capacità di proteggere gli ingredienti sensibili alla luce dalla degradazione causata dall'esposizione alla luce. L'enzima agisce catalizzando l'ossidazione del perossido di idrogeno per produrre ossigeno e altre specie reattive, che possono aiutare a stabilizzare le formulazioni che sono suscettibili ai danni indotti dalla luce.

Composizione chimica e struttura

La lattoperossidasi è una glicoproteina enzimatica con un gruppo eme nel sito attivo, che facilita le reazioni di ossidazione. L'enzima utilizza il perossido di idrogeno (H₂O₂) per catalizzare l'ossidazione di vari substrati, tra cui il glucosio, producendo specie reattive di ossigeno. La struttura della lactoperossidasi include:

• Gruppo eme: Un componente essenziale per l'attività perossidasica dell'enzima.
• Aminoacidi: L'enzima è composto da una sequenza di aminoacidi che lo rendono una glicoproteina funzionale capace di legarsi al perossido di idrogeno e ai substrati per eseguire le sue funzioni di ossidazione.

Funzione come stabilizzante della luce

La lattoperossidasi può agire come stabilizzante riducendo i danni ossidativi causati dall'esposizione alla luce. Ecco come funziona:

• Protezione ossidativa: L'enzima aiuta a ridurre la generazione di radicali liberi e altre specie reattive quando i prodotti sono esposti alla luce. Utilizzando il perossido di idrogeno in modo controllato, la lattoperossidasi aiuta a proteggere i composti sensibili dall'ossidazione foto-indotta.
• Miglioramento della stabilità: Nelle formulazioni contenenti vitamine (come la vitamina C), antiossidanti o altri ingredienti sensibili alla luce, la lattoperossidasi può prevenire la loro degradazione, contribuendo a mantenere l'efficacia e prolungare la durata del prodotto.

Applicazioni

Cosmetici e prodotti per la cura della persona

• Ingredienti sensibili alla luce: Nelle formulazioni contenenti ingredienti sensibili alla luce, come le vitamine (es. vitamina C), la lattoperossidasi può aiutare a mantenere la loro stabilità riducendo i danni ossidativi.
• Conservazione: Viene utilizzata nei prodotti cosmetici come creme, sieri e lozioni per preservare la loro efficacia e garantire che gli ingredienti attivi non si degradino rapidamente quando esposti alla luce.
• Prodotti anti-invecchiamento: Nelle formulazioni anti-invecchiamento, la lattoperossidasi può proteggere gli ingredienti delicati dalla degradazione, preservando i benefici anti-invecchiamento.

Numero CAS: 9003-99-0
Numero EC: 232-668-6

Industria alimentare

• Controllo dell'ossidazione: Viene utilizzata nei prodotti alimentari per controllare l'ossidazione, specialmente nei prodotti sensibili alla luce, come succhi di frutta e bevande, aiutando a mantenere la freschezza e prolungare la durata del prodotto.

Farmaceutici

• Stabilizzazione dei principi attivi: Nelle formulazioni farmaceutiche, la lattoperossidasi può essere utilizzata per stabilizzare gli ingredienti attivi sensibili alla luce, garantendone la potenza e l'efficacia durante tutta la durata del prodotto.

Considerazioni ambientali e di sicurezza

• Biodegradabilità: La lattoperossidasi è un enzima naturale ed è biodegradabile, rendendola ecocompatibile quando smaltita correttamente.
• Profilo di sicurezza: Generalmente considerata sicura per l'uso nei cosmetici, nei prodotti per la cura della persona e negli alimenti, la lattoperossidasi è non tossica. Tuttavia, è importante utilizzarla nelle concentrazioni appropriate poiché quantità eccessive di perossido di idrogeno possono causare irritazioni.
• Sostenibilità: Poiché la lattoperossidasi è un enzima naturale, può essere ottenuta in modo sostenibile, in particolare se derivata da fonti non OGM, offrendo un'alternativa ecologica agli stabilizzatori della luce sintetici.

Bibliografia__________________________________________________________________________

Kussendrager KD, van Hooijdonk AC. Lactoperoxidase: physico-chemical properties, occurrence, mechanism of action and applications. Br J Nutr. 2000 Nov;84 Suppl 1:S19-25. doi: 10.1017/s0007114500002208.

Abstract. Lactoperoxidase (LP) is one of the most prominent enzymes in bovine milk and catalyses the inactivation of a wide range of micro-organisms in the lactoperoxidase system (LP-s). LP-systems are also identified as natural antimicrobial systems in human secretions such as saliva, tear-fluid and milk and are found to be harmless to mammalian cells. The detailed molecular structure of LP is identified and the major products generated by the LP-s and their antimicrobial action have been elucidated for the greater part. In this paper several aspects of bovine LP and LP-s are discussed, including physico-chemical properties, occurrence in milk and colostrum and mechanisms of action. Since the introduction of industrial processes for the isolation of LP from milk and whey the interest in this enzyme has increased considerably and attention will be paid to potential and actual applications of LP-systems as biopreservatives in food and other products.

Flemmig J, Gau J, Schlorke D, Arnhold J. Lactoperoxidase as a potential drug target. Expert Opin Ther Targets. 2016;20(4):447-61. doi: 10.1517/14728222.2016.1112378. 

Abstract. Introduction: Lactoperoxidase (LPO) belongs to the immunologically relevant mammalian heme peroxidases. The enzyme contributes in external secretions to the humoral immune defense against pathogens by oxidation of thiocyanate (SCN(-)) and iodide (I(-)). The generation of oxidized thiocyanate and/or iodine species is also important in numerous biotechnological applications of LPO. Areas covered: In this review, we give an overview about the present knowledge of LPO concerning enzymatic structure, catalytic cycles and (pseudo-)halogenated species generated by the enzyme. Redox properties of LPO as well as kinetic aspects regarding the different enzymatic cycles are discussed in order to gain insights into the disturbance of the (pseudo-)halogenating enzyme activity under pathological conditions. Important structural features of LPO and crystallographic studies on the interaction and reaction of organic substrates with the enzyme are also summarized. A broad discussion is devoted to the binding and oxidation of substrates that either inhibit or promote LPO activity. Expert opinion: On the basis of these data, different strategies to further optimize LPO functions in humoral defense of mucous surfaces and biotechnological applications are discussed. In particular, hydrophobic organic substrates with a 3,4-dihydroxyphenyl partial structure considerably enhance the (pseudo-)halogenating activity of LPO. Their application provides, thus, a new strategy to enhance the anti-microbial activity of this enzyme.

Magacz M, Kędziora K, Sapa J, Krzyściak W. The Significance of Lactoperoxidase System in Oral Health: Application and Efficacy in Oral Hygiene Products. Int J Mol Sci. 2019 Mar 21;20(6):1443. doi: 10.3390/ijms20061443. 

Abstract. Lactoperoxidase (LPO) present in saliva are an important element of the nonspecific immune response involved in maintaining oral health. The main role of this enzyme is to oxidize salivary thiocyanate ions (SCN-) in the presence of hydrogen peroxide (H₂O₂) to products that exhibit antimicrobial activity. LPO derived from bovine milk has found an application in food, cosmetics, and medical industries due to its structural and functional similarity to the human enzyme. Oral hygiene products enriched with the LPO system constitute an alternative to the classic fluoride caries prophylaxis. This review describes the physiological role of human salivary lactoperoxidase and compares the results of clinical trials and in vitro studies of LPO alone and complex dentifrices enriched with bovine LPO. The role of reactivators and inhibitors of LPO is discussed together with the possibility of using nanoparticles to increase the stabilization and activity of this enzyme.

Köksal Z, Alim Z. Lactoperoxidase, an antimicrobial enzyme, is inhibited by some indazoles. Drug Chem Toxicol. 2020 Jan;43(1):22-26. doi: 10.1080/01480545.2018.1488861. 

Abstract. Lactoperoxidase (LPO) has bactericidal and bacteriostatic activity on various microorganisms and it creates a natural antimicrobial defense system. So, LPO is one of the essential enzyme in biological systems and the protection of the LPO activity is extremely important for the immune system. Because of these features, the protection of the activity of the LPO has vital importance for the health of the organisms. Also, LPO is used in various sectors from cosmetics industry to agriculture industry due to its broad antimicrobial properties. Therefore, the identification of inhibitors and activators of the LPO is becoming increasingly important. In present study we aimed to investigate the inhibitory effects of some indazoles [1H-indazole (1a), 4-Bromo-1H-indazole (2a), 6-Bromo-1H-indazole (3a), 7-Bromo-1H-indazole (4a), 4-chloro-1H-indazole (5a), 6-chloro-1H-indazole (6a), 7-chloro-1H-indazole (7a), 4-fluoro-1H-indazole (8a), 6-fluoro-1H-indazole (9a), 7-fluoro-1H-indazole (10a)] on bovine milk LPO. Indazole derivatives are heterocyclic organic molecules with a wide range of biological activity. For this aim, bovine milk LPO was purified using Sepharose-4B-l-tyrosine-5-amino-2-methyl benzenesulfonamide affinity chromatography method. Then, the potential inhibitory effects of indazoles on LPO activity were investigated. Ki values were calculated for each indazole molecule. Ki values were ranging from 4.10 to 252.78 µM for 1a to10a. All of the indazole molecules we studied showed strong inhibitory effect on LPO activity. Also we determined inhibition types of the indazoles to clarify the mechanisms of inhibition.