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Pentapeptide-83
"Descrizione"
by A_Partyns (13035 pt)
2024-May-13 10:39

Pentapeptide-83 è un composto chimico, una classe di biomolecole in versione abbreviata, una proteina sintetica composta da 5 aminoacidi collegati insieme tra i quali:  Alanina, Lisina e Prolina. 

Il nome definisce la struttura della molecola:

  • Pentapeptide indica che la molecola consiste di cinque amminoacidi collegati insieme in una catena.
  • 83 denota tipicamente una sequenza o una variante specifica del Pentapeptide, la relativa identificazione unica o la modifica specifica nella sua sequenza confrontata ad altri peptidi simili.

A cosa serve e dove si usa

Pentapeptide-83 è utilizzato nelle formulazioni cosmetiche per le sue proprietà di miglioramento dell'idratazione e della barriera cutanea. Questo peptide è efficace nel rafforzare la barriera della pelle e nel migliorare la sua capacità di trattenere l'umidità, rendendo la pelle più resistente agli stress ambientali e più idratata. È particolarmente adatto per prodotti destinati alla cura della pelle secca e sensibile, come creme idratanti, lozioni protettive e maschere facciali che mirano a nutrire e a proteggere la pelle.

Cosmetica - Funzioni INCI

  • Agente condizionante della pelle.  Rappresenta il perno del trattamento topico della pelle in quanto ha la funzione di ripristinare, aumentare o migliorare la tolleranza cutanea a fattori esterni, compresa la tolleranza dei melanociti. La funzione più importante dell'agente condizionante è  prevenire la disidratazione della pelle, ma il tema è piuttosto complesso e coinvolge emollienti ed umettanti che possono essere aggiunti nella formulazione.

I peptidi sintetici possono essere generati come copie di frammenti proteici incorporando amminoacidi non proteinogenici e modificati in modo da aumentare anche la stabilità proteolitica delle molecole. I peptidi sono utilizzati nello sviluppo di farmaci terapeutici (1) per la loro attività antimicrobica (2), il loro interesse bioattivo (3).

Il processo di produzione industriale dei peptidi può essere suddiviso in diverse fasi chiave.

  • Sintesi dei peptidi. Questa fase coinvolge la sintesi chimica o biotecnologica dei peptidi desiderati. La sintesi chimica coinvolge la costruzione del peptide uno step alla volta, utilizzando protezione e deprotezione dei gruppi funzionali per controllare la reattività dei residui amminoacidici. La sintesi biotecnologica, d'altra parte, può coinvolgere l'uso di microrganismi o cellule coltivate per produrre i peptidi attraverso l'espressione genica.
  • Isolamento e purificazione. Dopo la sintesi, i peptidi devono essere isolati e purificati dai contaminanti e dagli intermedi di reazione. Questo può essere fatto utilizzando tecniche di separazione come la cromatografia.
  • Caratterizzazione. Una volta purificati, i peptidi devono essere caratterizzati per determinare la loro identità, purezza e attività biologica. Questo può essere fatto utilizzando tecniche analitiche come la spettrometria di massa e la cromatografia.
  • Formulazione e stabilità. Infine, i peptidi possono essere formulati in preparazioni farmaceutiche o cosmetiche e testati per la loro stabilità e sicurezza.

Bibliografia_____________________________________________________________________

(1) Yuan Y. Mechanisms Inspired Targeting Peptides. Adv Exp Med Biol. 2020;1248:531-546. doi: 10.1007/978-981-15-3266-5_21. 

Abstract. Peptides, as a large group of molecules, are composed of amino acid residues and can be divided into linear or cyclic peptides according to the structure. Over 13,000 molecules of natural peptides have been found and many of them have been well studied. In artificial peptide libraries, the number of peptide diversity could be up to 1 × 1013. Peptides have more complex structures and higher affinity to target proteins comparing with small molecular compounds. Recently, the development of targeting cancer immune checkpoint (CIP) inhibitors is having a very important role in tumor therapy. Peptides targeting ligands or receptors in CIP have been designed based on three-dimensional structures of target proteins or directly selected by random peptide libraries in biological display systems. Most of these targeting peptides work as inhibitors of protein-protein interaction and improve CD8+ cytotoxic T-lymphocyte (CTL) activation in the tumor microenvironment, for example, PKHB1, Ar5Y4 and TPP1. Peptides could be designed to regulate CIP protein degradation in vivo, such as PD-LYSO and PD-PALM. Besides its use in developing therapeutic drugs for targeting CIP, targeting peptides could be used in drug's targeted delivery and diagnosis in tumor immune therapy.

(2) Bin Hafeez A, Jiang X, Bergen PJ, Zhu Y. Antimicrobial Peptides: An Update on Classifications and Databases. Int J Mol Sci. 2021 Oct 28;22(21):11691. doi: 10.3390/ijms222111691. 

Abstract. Antimicrobial peptides (AMPs) are distributed across all kingdoms of life and are an indispensable component of host defenses. They consist of predominantly short cationic peptides with a wide variety of structures and targets. Given the ever-emerging resistance of various pathogens to existing antimicrobial therapies, AMPs have recently attracted extensive interest as potential therapeutic agents. As the discovery of new AMPs has increased, many databases specializing in AMPs have been developed to collect both fundamental and pharmacological information. In this review, we summarize the sources, structures, modes of action, and classifications of AMPs. Additionally, we examine current AMP databases, compare valuable computational tools used to predict antimicrobial activity and mechanisms of action, and highlight new machine learning approaches that can be employed to improve AMP activity to combat global antimicrobial resistance.

(3) O'Connor J, Garcia-Vaquero M, Meaney S, Tiwari BK. Bioactive Peptides from Algae: Traditional and Novel Generation Strategies, Structure-Function Relationships, and Bioinformatics as Predictive Tools for Bioactivity. Mar Drugs. 2022 May 10;20(5):317. doi: 10.3390/md20050317. 

Abstract. Over the last decade, algae have been explored as alternative and sustainable protein sources for a balanced diet and more recently, as a potential source of algal-derived bioactive peptides with potential health benefits. This review will focus on the emerging processes for the generation and isolation of bioactive peptides or cryptides from algae, including: (1) pre-treatments of algae for the extraction of protein by physical and biochemical methods; and (2) methods for the generation of bioactive including enzymatic hydrolysis and other emerging methods. To date, the main biological properties of the peptides identified from algae, including anti-hypertensive, antioxidant and anti-proliferative/cytotoxic effects (for this review, anti-proliferative/cytotoxic will be referred to by the term anti-cancer), assayed in vitro and/or in vivo, will also be summarized emphasizing the structure-function relationship and mechanism of action of these peptides. Moreover, the use of in silico methods, such as quantitative structural activity relationships (QSAR) and molecular docking for the identification of specific peptides of bioactive interest from hydrolysates will be described in detail together with the main challenges and opportunities to exploit algae as a source of bioactive peptides.

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