Idrossiprolina è un aminoacido derivato dalla prolina, un componente importante per la formazione del collagene e il mantenimento dell'integrità della pelle.

Processo di produzione industriale

• Raccolta delle materie prime. Le materie prime, spesso collagene o gelatina di origine animale, vengono raccolte per l'estrazione degli amminoacidi.
• Idrolisi enzimatica. Il collagene o la gelatina viene trattato con enzimi specifici per rompere le proteine nelle loro unità di amminoacidi.
• Isolamento di prolina. Durante il processo di idrolisi, la prolina viene isolata da altri amminoacidi utilizzando tecniche di cromatografia o altri metodi di separazione.
• Ossidazione. La prolina viene sottoposta a un processo di ossidazione con agenti ossidanti come l'acido ascorbico o altri catalizzatori per convertire la prolina in idrossiprolina.
• Purificazione. L'idrossiprolina viene purificata attraverso tecniche come la cristallizzazione o la cromatografia per rimuovere le impurità.
• Controllo di qualità. Il prodotto finale viene sottoposto a rigorosi test di qualità per garantirne la purezza e assicurare che soddisfi gli standard richiesti.

A cosa serve e dove si usa

Cosmetica - Funzioni INCI

Agente antistatico. L'accumulo di elettricità statica ha un'influenza diretta sui prodotti e causa adsorbimento elettrostatico. L'ingrediente antistatico riduce l'accumulo di elettricità statica e la resistività superficiale sulla superficie della pelle e dei capelli.

Agente condizionante per capelli. Nelle formulazioni di shampoo per capelli possono coesistere una quantità rilevante di ingredienti con scopi specifici e mirati: detergenti, condizionanti, addensanti, opacizzanti, sequestranti, fragranze, conservanti, additivi particolari. Tuttavia gli ingredienti indispensabili sono i detergenti ed i condizionanti in quanto necessari e sufficienti per la pulizia e la gestibilità dei capelli. Gli altri hanno funzioni accessorie commerciali e non indispensabili come: aspetto estetico, profumo, colorazione ecc. Gli agenti condizionanti per i capelli hanno il compito di aumentarne la lucentezza, la maneggevolezza ed il volume, ridurne l'elettricità statica soprattutto dopo trattamenti quali colorazione, stiratura, ondulazione, asciugatura e spazzolatura. Sono, in pratica, dispersori che possono contenere tensioattivi cationici, addensanti, emollienti, polimeri. La tipologia degli agenti condizionatori per capelli comprende: condizionatori intensivi, condizionatori istantanei, condizionatori addensanti, condizionatori per l'asciugatura. Possono svolgere il loro compito generalmente accompagnati da altri diversi ingredienti.

Agente condizionante della pelle.  Rappresenta il perno del trattamento topico della pelle in quanto ha la funzione di ripristinare, aumentare o migliorare la tolleranza cutanea a fattori esterni, compresa la tolleranza dei melanociti. La funzione più importante dell'agente condizionante è  prevenire la disidratazione della pelle, ma il tema è piuttosto complesso e coinvolge emollienti ed umettanti che possono essere aggiunti nella formulazione.

Tensioattivo - Agente di pulizia. I prodotti cosmetici utilizzati per detergere la pelle utilizzano l'azione tensioattiva che produce un abbassamento della tensione superficiale dello strato corneo facilitando la rimozione di sporco e impurità. 

Applicazioni Cosmetiche

• Proprietà Anti-invecchiamento. L'idrossiprolina stimola la produzione di collagene, contribuendo a migliorare l'elasticità e la fermezza della pelle, riducendo così l'apparenza di rughe e linee sottili.
• Rigenerazione della pelle. Supporta la rigenerazione della pelle, aiutando a riparare i danni cutanei e a promuovere un incarnato più luminoso e uniforme.
• Idratazione. Come umettante, attira l'umidità sulla pelle, mantenendola idratata e morbida.
• Effetti lenitivi. Riduce l'infiammazione e lenisce la pelle irritata, rendendola adatta per trattamenti post-procedurali o per pelli sensibili.
• Versatilità. Può essere incorporata in una varietà di prodotti per la cura della pelle, inclusi sieri, creme e lozioni, grazie ai suoi benefici per la salute e l'aspetto della pelle.

Altre applicazioni

• Ricerche cliniche. Viene utilizzata come marker biochimico nei test per valutare la degradazione del collagene (1) e la salute dei tessuti connettivi (2) in diverse condizioni cliniche.
• Integratori alimentari. Talvolta è aggiunta agli integratori per supportare la salute delle articolazioni e la produzione di collagene.
• Ricerca sulla salute delle ossa. È studiata per il suo potenziale impatto nella prevenzione e nel trattamento dell'osteoporosi e di altri disturbi ossei (3).

Molecular Formula  C₅H₉NO₃

Molecular Weight    131.13 g/mol

CAS  51-35-4

UNII    RMB44WO89X

EC Number 200-091-9

DTXSID10883225

Synonyms:

L-Hydroxyproline

trans-4-Hydroxy-L-proline

Bibliografia_____________________________________________________________________

(1) Li P, Wu G. Roles of dietary glycine, proline, and hydroxyproline in collagen synthesis and animal growth. Amino Acids. 2018 Jan;50(1):29-38. doi: 10.1007/s00726-017-2490-6. Epub 2017 Sep 20. PMID: 28929384.

Abstract. Glycine, proline, and hydroxyproline (Hyp) contribute to 57% of total amino acids (AAs) in collagen, which accounts for one-third of proteins in animals. As the most abundant protein in the body, collagen is essential to maintain the normal structure and strength of connective tissue, such as bones, skin, cartilage, and blood vessels. Mammals, birds, and fish can synthesize: (1) glycine from threonine, serine, choline, and Hyp; (2) proline from arginine; and (3) Hyp from proline residues in collagen, in a cell- and tissue-specific manner. In addition, livestock (e.g., pigs, cattle, and sheep) produces proline from glutamine and glutamate in the small intestine, but this pathway is absent from birds and possibly most fish species. Results of the recent studies indicate that endogenous synthesis of glycine, proline, and Hyp is inadequate for maximal growth, collagen production, or feed efficiency in pigs, chickens, and fish. Although glycine, proline and Hyp, and gelatin can be used as feed additives in animal diets, these ingredients except for glycine are relatively expensive, which precludes their inclusion in practical rations. Alternatively, hydrolyzed feather meal (HFM), which contains 9% glycine, 5% Hyp, and 12% proline, holds great promise as a low cost but abundant dietary source of glycine, Hyp, and proline for ruminants and nonruminants. Because HFM is deficient in most AAs, future research efforts should be directed at improving the bioavailability of its AAs and the balance of AAs in HFM-supplemented diets. Finally, HFM may be used as a feed additive to prevent or ameliorate connective tissue disorders in domestic and aquatic animals.

(2) Williams PE, Goldspink G. Connective tissue changes in immobilised muscle. J Anat. 1984 Mar;138 ( Pt 2)(Pt 2):343-50. 

Abstract. The reduction in fibre length of muscles immobilised in a shortened position is accompanied by reduced compliance of the muscle. Since the intramuscular connective tissue framework distributes the forces passively imposed on a muscle by stretching, it was decided to investigate the amount and distribution of connective tissue in immobilised muscles. Biochemical analysis of the hydroxyproline content of muscles immobilised in the shortened position for different periods of time showed an increase in the ratio of collagen to muscle fibre tissue. This occurred during the first few days of immobilisation, before there was any significant loss of sarcomeres. Thus the increase in connective tissue appeared to result directly from immobilisation rather than from redistribution of connective tissue, following shortening of the fibres. A detailed histological analysis of muscle sections stained for connective tissue with Sirius Red showed that the early increase in connective tissue in immobilised muscles occurred in the perimysium rather than the endomysium, although after a longer period of immobilisation there was also a thickening of the endomysium. Ultrastructural analysis of the perimysium in normal muscle showed that the angle the collagen fibres made with the muscle fibres changed with the state of stretch of the muscle; when the muscle was shortened, the angle was larger than when the muscle was lengthened. In immobilised muscle, collagen fibres were found to be arranged at a more acute angle to the axis of the muscle fibres than was found in normal muscle; this would be expected to affect the compliance of the muscle. The experiments described indicate that the increased stiffness of immobilised muscles could result from both quantitative and qualitative changes in the connective tissue.

(3) Zaitseva OV, Shandrenko SG, Veliky MM. Biochemical markers of bone collagen type I metabolism. Ukr Biochem J. 2015 Jan-Feb;87(1):21-32. doi: 10.15407/ubj87.01.021. 

Abstract. This review focuses on the analysis of diagnostic value of the major bone remodeling markers, in particular synthesis and degradation markers of collagen type I. These include carboxy- and aminoterminal telopeptide, carboxy- and aminoterminal propeptide of procollagen type I, hydroxyproline, hydroxylysine, pyridinoline and deoxypyridinoline. Their measurement allows evaluating the structural and functional conditions and also the rate of metabolic processes in the bone tissue. The advantages and disadvantages of determination of these markers in the condition of different bone diseases were examined. It is shown that determination of bone collagen type I metabolism markers is the most informative for assessment of bone resorption, formation and turnover.

Zorab PA, Clark S, Cotrel Y, Harrison A. Bone collagen turnover in idiopathic scoliosis estimated from total hydroxyproline excretion. Arch Dis Child. 1971 Dec;46(250):828-32. doi: 10.1136/adc.46.250.828.

Abstract. The turnover of bone collagen is reflected by the 24-hour excretion of urinary total hydroxyproline. In idiopathic scoliosis there is an increase above normal in the turnover of bone collagen throughout adolescence. Spinal immobilization in plaster-of-Paris, spinal traction, and spinal fusion are all accompanied by increases in the turnover of bone collagen. It is suggested that estimation of the urinary total hydroxyproline excretion is useful in monitoring spinal changes during the treatment of children with idiopathic scoliosis and may reflect otherwise unsuspected changes in the bone collagen.