Caffeoyl sh-Heptapeptide-13 è un heptapeptide sintetico arricchito con un derivato del caffè, l'acido caffeico, noto per le sue proprietà antiossidanti e protettive della pelle.
I peptidi sintetici possono essere generati come copie di frammenti proteici incorporando amminoacidi non proteinogenici e modificati in modo da aumentare anche la stabilità proteolitica delle molecole. I peptidi sono utilizzati nello sviluppo di farmaci terapeutici (1) per la loro attività antimicrobica (2), il loro interesse bioattivo (3).
Il nome definisce la struttura della molecola:
- Caffeoyl è la presenza di un gruppo caffeoilico nel composto. Caffeoyl si riferisce tipicamente a un gruppo derivato dall'acido caffeico, un tipo di acido fenolico presente in varie piante, una parte del composto legata all'acido caffeico attaccata al peptide.
- sh sta per "signal human" "peptide di segnale", indica che il peptide è progettato per imitare i peptidi umani naturali o è sintetizzato per funzioni di segnalazione specifiche in applicazioni cosmetiche o terapeutiche.
- Eptapeptide indica che la molecola consiste in 7 amminoacidi collegati insieme in una catena.
- 13 denota tipicamente una sequenza o una variante specifica dell'heptapeptide, la relativa identificazione unica o la modifica specifica nella sua sequenza confrontata ad altri peptidi simili.
A cosa serve e dove si usa
Caffeoyl sh-Heptapeptide-13 è valorizzato nelle formulazioni cosmetiche per le sue capacità di proteggere la pelle dai danni causati dai radicali liberi e dai fattori ambientali nocivi. Funzionando come un potente antiossidante, questo peptide aiuta a combattere l'ossidazione e a prevenire l'invecchiamento precoce della pelle. Inoltre, rinforza la barriera cutanea, migliorando la resistenza della pelle contro le aggressioni esterne e promuovendo una pelle più sana e resiliente. È ideale per l'uso in creme, sieri e trattamenti protettivi, particolarmente efficace per chi vive in ambienti urbani o esposti a inquinanti.
Cosmetica - Funzioni INCI
- Agente antiossidante. Ingrediente che contrasta lo stress ossidativo e che evita danni cellulari. I radicali liberi, i processi infiammatori patologici, le specie reattive dell'azoto e le specie reattive dell'ossigeno sono responsabili del processo di invecchiamento e di molte malattie causate dall'ossidazione.
- Protettivo della pelle. Crea una barriera protettiva sulla pelle per difenderla da sostanze nocive, irritanti, allergeni, agenti patogeni che possono provocare varie condizioni infiammatorie. Questi prodotti possono anche migliorare la barriera cutanea naturale e nella maggior parte dei casi ne occorrono più di uno per raggiungere un risultato efficace.
Processo di produzione industriale
- Selezione dei reagenti. Si selezionano reagenti di alta qualità, inclusi i dieci aminoacidi che compongono il decapeptide e l'acido caffeico, per assicurare efficacia e reattività ottimali.
- Sintesi peptidica in fase solida (SPPS). Utilizzando la tecnica SPPS, i dieci aminoacidi vengono assemblati in sequenza partendo dall'aminoacido C-terminale, fissato su una resina solida.
- Accoppiamento del gruppo caffeoyl. Dopo la sintesi del decapeptide, il gruppo caffeoyl viene accoppiato chimicamente all'estremità N-terminale del decapeptide. Questo passaggio è cruciale per conferire al peptide le sue proprietà antiossidanti e protettive.
- Cleavage e deprotezione. Il peptide completo viene rilasciato dalla resina e i gruppi protettivi vengono rimossi utilizzando una miscela di cleavage adeguata.
- Purificazione. Il peptide grezzo viene purificato attraverso tecniche di cromatografia a fase inversa per rimuovere impurità e ottimizzare la purezza del prodotto.
- Controllo di qualità. Il prodotto purificato viene sottoposto a test rigorosi, inclusi HPLC e spettrometria di massa, per verificare la purezza, la struttura e la funzionalità del peptide.
- Formulazione. Infine, il prodotto finale viene formulato con altri ingredienti compatibili in prodotti cosmetici per massimizzare i suoi effetti sulla pelle.
Bibliografia_____________________________________________________________________
(1) Myšková A, Sýkora D, Kuneš J, Maletínská L. Lipidization as a tool toward peptide therapeutics. Drug Deliv. 2023 Dec;30(1):2284685. doi: 10.1080/10717544.2023.2284685.
Abstract. Peptides, as potential therapeutics continue to gain importance in the search for active substances for the treatment of numerous human diseases, some of which are, to this day, incurable. As potential therapeutic drugs, peptides have many favorable chemical and pharmacological properties, starting with their great diversity, through their high affinity for binding to all sort of natural receptors, and ending with the various pathways of their breakdown, which produces nothing but amino acids that are nontoxic to the body. Despite these and other advantages, however, they also have their pitfalls. One of these disadvantages is the very low stability of natural peptides. They have a short half-life and tend to be cleared from the organism very quickly. Their instability in the gastrointestinal tract, makes it impossible to administer peptidic drugs orally. To achieve the best pharmacologic effect, it is desirable to look for ways of modifying peptides that enable the use of these substances as pharmaceuticals. There are many ways to modify peptides. Herein we summarize the approaches that are currently in use, including lipidization, PEGylation, glycosylation and others, focusing on lipidization. We describe how individual types of lipidization are achieved and describe their advantages and drawbacks. Peptide modifications are performed with the goal of reaching a longer half-life, reducing immunogenicity and improving bioavailability. In the case of neuropeptides, lipidization aids their activity in the central nervous system after the peripheral administration. At the end of our review, we summarize all lipidized peptide-based drugs that are currently on the market.
(2) Nguyen HLT, Trujillo-Paez JV, Umehara Y, Yue H, Peng G, Kiatsurayanon C, Chieosilapatham P, Song P, Okumura K, Ogawa H, Ikeda S, Niyonsaba F. Role of Antimicrobial Peptides in Skin Barrier Repair in Individuals with Atopic Dermatitis. Int J Mol Sci. 2020 Oct 14;21(20):7607. doi: 10.3390/ijms21207607.
Abstract. Atopic dermatitis (AD) is a common chronic inflammatory skin disease that exhibits a complex interplay of skin barrier disruption and immune dysregulation. Patients with AD are susceptible to cutaneous infections that may progress to complications, including staphylococcal septicemia. Although most studies have focused on filaggrin mutations, the physical barrier and antimicrobial barrier also play critical roles in the pathogenesis of AD. Within the physical barrier, the stratum corneum and tight junctions play the most important roles. The tight junction barrier is involved in the pathogenesis of AD, as structural and functional defects in tight junctions not only disrupt the physical barrier but also contribute to immunological impairments. Furthermore, antimicrobial peptides, such as LL-37, human b-defensins, and S100A7, improve tight junction barrier function. Recent studies elucidating the pathogenesis of AD have led to the development of barrier repair therapy for skin barrier defects in patients with this disease. This review analyzes the association between skin barrier disruption in patients with AD and antimicrobial peptides to determine the effect of these peptides on skin barrier repair and to consider employing antimicrobial peptides in barrier repair strategies as an additional approach for AD management.
(3) Stephanopoulos N. Peptide-Oligonucleotide Hybrid Molecules for Bioactive Nanomaterials. Bioconjug Chem. 2019 Jul 17;30(7):1915-1922. doi: 10.1021/acs.bioconjchem.9b00259. Epub 2019 May 28. PMID: 31082220.
Abstract. Peptides and oligonucleotides are two of the most interesting molecular platforms for making bioactive materials. Peptides provide bioactivity that can mimic that of proteins, whereas oligonucleotides like DNA can be used as scaffolds to immobilize other molecules with nanoscale precision. In this Topical Review, we discuss covalent conjugates of peptides and DNA for creating bioactive materials that can interface with cells. In particular, we focus on two areas. The first is multivalent presentation of peptides on a DNA scaffold, both linear assemblies and more complex nanostructures. The second is the reversible tuning of the extracellular environment-like ligand presentation, stiffness, and hierarchical morphology-in peptide-DNA biomaterials. These examples highlight the potential for creating highly potent materials with benefits not possible with either molecule alone, and we outline a number of future directions and applications for peptide-DNA conjugates.
