Il collagene bovino idrolizzato, noto anche come peptidi di collagene, è una forma di collagene scomposto in particelle più piccole e facilmente digeribili. È derivato da fonti bovine, in particolare dalla pelle, dalle ossa e dai muscoli. È comunemente usato come integratore alimentare per sostenere la salute di pelle, ossa e articolazioni.
Il nome "collagene bovino idrolizzato" descrive la fonte e il processo utilizzato per ottenere questo prodotto:
- collagene è la principale proteina strutturale dei vari tessuti connettivi dell'organismo.
- bovino indica che il collagene proviene da animali appartenenti alla famiglia Bovidae.
- Idrolizzato si riferisce al processo di idrolisi, una reazione chimica in cui un composto viene scomposto dall'acqua. Nel caso del collagene, l'idrolisi scompone le grandi e complesse proteine del collagene in peptidi più piccoli, più facili da assorbire e utilizzare per l'organismo.
Il processo di produzione del collagene bovino idrolizzato prevede diverse fasi:
- Estrazione: i materiali bovini grezzi (come pelli o ossa) vengono prima puliti, trattati con una soluzione disinfettante e poi immersi in acqua per allentare e rimuovere eventuali tessuti attaccati.
- Idrolisi: i materiali puliti vengono quindi sottoposti a idrolisi, utilizzando una soluzione acida o alcalina, per scomporre le proteine del collagene in peptidi più piccoli. Questo processo può durare da alcune ore a qualche giorno.
- Depurazione: la soluzione di collagene idrolizzato viene poi filtrata per rimuovere eventuali solidi e impurità. Può anche essere sottoposta a un ulteriore trattamento per eliminare eventuali sapori o odori indesiderati.
- Essiccazione: la soluzione di collagene purificata viene essiccata per rimuovere l'acqua residua, in genere attraverso un processo come l'essiccazione a spruzzo o a tamburo.
- Macinazione: il collagene essiccato viene macinato in una polvere fine per ottenere le dimensioni desiderate delle particelle.
- Confezionamento: la polvere finale di collagene bovino idrolizzato viene confezionata per la distribuzione e l'uso.
Vale la pena notare che la qualità del prodotto finale può variare a seconda di fattori quali la qualità delle materie prime utilizzate, lo specifico processo di idrolisi impiegato e le condizioni in cui il prodotto viene essiccato e macinato.
Medicina
Questo studio ha rilevato che i peptidi di collagene inducono la proliferazione dei fibroblasti e dei cheratinociti e l'espressione di pro-collagene-1α, fattori benefici per la salute della pelle. Lo studio ha anche rilevato che i peptidi di collagene riducono l'infiammazione indotta dal lipopolisaccaride (LPS), un componente delle pareti cellulari dei batteri gram-negativi. (1).
Questo studio ha valutato il potenziale di una proteasi termofila simile alla termolisi (TLP), A69, nella preparazione di peptidi di collagene bioattivi da ossa bovine. Lo studio ha rilevato che i peptidi di collagene preparati avevano una buona capacità di trattenere l'umidità e un'attività antiossidante, suggerendo potenziali applicazioni nell'industria cosmetica, alimentare e farmaceutica. (2).
Bibliografia_____________________________________________________________________
(1) Brandao-Rangel, M. A. R., Oliveira, C. R., da Silva Olímpio, F. R., Aimbire, F., Mateus-Silva, J. R., Chaluppe, F. A., & Vieira, R. P. (2022). Hydrolyzed Collagen Induces an Anti-Inflammatory Response That Induces Proliferation of Skin Fibroblast and Keratinocytes. Nutrients, 14(23), 4975.
Abstract. Collagen-based products are found in different pharmaceuticals, medicine, food, and cosmetics products for a wide variety of applications. However, its use to prevent or improve the health of skin is growing dizzyingly. Therefore, this study investigated whether collagen peptides could induce fibroblast and keratinocyte proliferation and activation beyond reducing an inflammatory response induced by lipopolysaccharide (LPS). Human skin fibroblasts (CCD-1072Sk) and human keratinocytes (hKT-nh-skp-KT0026) were seeded at a concentration of 5 × 104 cells/mL. LPS (10 ng/mL) and three doses of collagen peptides (2.5 mg/mL, 5 mg/mL, 10 mg/mL) were used. The readout parameters were cell proliferation; expression of inducible nitric oxide synthase (iNOS); expression of pro-collagen-1α by fibroblasts; and secretion of interleukin-1β (IL-1β), interleukin-6 (IL-6), interleukin-8 (IL-8), tumor necrosis factor α (TNF-α), transforming growth factor β (TGF-β), and vascular endothelial growth factor (VEGF) by both cell types. The results demonstrated that all doses of collagen supplementation induced increased proliferation of both human fibroblasts (p < 0.01) and human keratinocytes (p < 0.001), while only the dose of 10 mg/mL induced an increased expression of pro-collagen-1α by fibroblasts. Similarly, only the dose of 10 mg/mL reduced LPS-induced iNOS expression in fibroblasts (p < 0.05) and keratinocytes (p < 0.01). In addition, collagen supplementation reduced the LPS-induced IL-1β (p < 0.05), IL-6 (p < 0.001), IL-8 (p < 0.01), and TNF-α (p < 0.05), and increased the TGF-β and VEGF expression in fibroblasts. Furthermore, collagen supplementation reduced the LPS-induced IL-1β (p < 0.01), IL-6 (p < 0.01), IL-8 (p < 0.01), and TNF-α (p < 0.001), and increased the TGF-β (p < 0.05) and VEGF (p < 0.05) expression in keratinocytes. In conclusion, collagen peptides were found to induce fibroblast and keratinocyte proliferation and pro-collagen-1α expression, involving increased expression of TGF-β and VEGF, as well as the suppression of an inflammatory response induced by LPS.
(2) Cheng, J. H., Zhang, X. Y., Wang, Z., Zhang, X., Liu, S. C., Song, X. Y., ... & Xu, F. (2021). Potential of thermolysin-like protease A69 in preparation of bovine collagen peptides with moisture-retention ability and antioxidative activity. Marine Drugs, 19(12), 676.
Abstract. Bovine bone is rich in collagen and is a good material for collagen peptide preparation. Although thermolysin-like proteases (TLPs) have been applied in different fields, the potential of TLPs in preparing bioactive collagen peptides has rarely been evaluated. Here, we characterized a thermophilic TLP, A69, from a hydrothermal bacterium Anoxybacillus caldiproteolyticus 1A02591, and evaluated its potential in preparing bioactive collagen peptides. A69 showed the highest activity at 60 °C and pH 7.0. We optimized the conditions for bovine bone collagen hydrolysis and set up a process with high hydrolysis efficiency (99.4%) to prepare bovine bone collagen peptides, in which bovine bone collagen was hydrolyzed at 60 °C for 2 h with an enzyme–substrate ratio of 25 U/g. The hydrolysate contained 96.5% peptides that have a broad molecular weight distribution below 10000 Da. The hydrolysate showed good moisture-retention ability and a high hydroxyl radical (•OH) scavenging ratio of 73.2%, suggesting that the prepared collagen peptides have good antioxidative activity. Altogether, these results indicate that the thermophilic TLP A69 has promising potential in the preparation of bioactive collagen peptides, which may have potentials in cosmetics, food and pharmaceutical industries. This study lays a foundation for the high-valued utilization of bovine bone collagen.
