Glutatione da un punto di vista biochimico, è definito un falso tripeptide, perché nonostante sia costituito da tre amminoacidi (cisteina, glicina e acido glutammico), è presente un legame peptidico canonico e un legame peptidico anomalo. Il glutatione deve le sue proprietà antiossidanti, anche in questo caso al gruppo SH della cisteina che contiene.
Da un punto di vista quantitativo, il glutatione è l’antiossidante più abbondante presente all’interno delle nostre cellule e logicamente se ha una funzione antiossidante, vuol dire che può essere presente sia in forma ridotta (GSH) che in forma ossidata (GSSG). GSH significa è presente il gruppo -SH della cisteina, in grado di cedere un elettrone. GSSG significa che il glutatione è ossidato perché si è perso il gruppo -SH e si è formato un legame ponte disolfuro (SS) tra due molecole di glutatione che hanno ceduto due elettroni a due radicali liberi stabilizzandoli.
Il passaggio dalla forma ridotta a quella ossidata rappresenta il ciclo del glutatione.
Cruciale per l’attività antiossidante del glutatione è l’enzima glutatione reduttasi, la quale utilizza dei NADPH che svolgono una funzione di coenzimi per riportare il GSSG a GSH in modo che possa funzionare da antiossidante.
La glutatione reduttasi ha come coenzima il NADPH. Il cofattore generalmente è inorganico e non partecipa alla reazione, il coenzima sì.
