sh-Decapeptide-23 è un composto chimico, una piattaforma molecolare e una proteina sintetica, identico a una porzione della proteina Angiotensinogen (AGT)  e in grado di fornire bioattività, composta da 10 aminoacidi collegati insieme tra i quali:   arginina, acido aspartico, istidina, isoleucina, leucina, fenilalanina, prolina, tirosina e valina.

I peptidi sintetici possono essere generati come copie di frammenti proteici incorporando amminoacidi non proteinogenici e modificati in modo da aumentare anche la stabilità proteolitica delle molecole. I peptidi sono utilizzati nello sviluppo di farmaci terapeutici (1) per la loro attività antimicrobica (2), il loro interesse bioattivo (3).

Il nome definisce la struttura della molecola:

• sh sta per "signal human" "peptide di segnale", indicando che il peptide è progettato per imitare i peptidi umani naturali o è sintetizzato per funzioni di segnalazione specifiche in applicazioni cosmetiche o terapeutiche.
• Decapeptide indica che la molecola consiste di dieci amminoacidi collegati insieme in una catena.
• 23 denota tipicamente una sequenza o una variante specifica del Decapeptide, la relativa identificazione unica o la modifica specifica nella sua sequenza confrontata ad altri peptidi simili.

A cosa serve e dove si usa

sh-Decapeptide-23 è utilizzato nelle formulazioni cosmetiche principalmente per la sua efficacia come antiossidante, dove combatte i danni causati dai radicali liberi, contribuendo così a prevenire l'invecchiamento precoce della pelle. Inoltre, questo peptide offre una significativa protezione della pelle, rafforzando la barriera cutanea contro gli aggressori ambientali, che possono includere inquinanti e radiazioni UV. È particolarmente indicato in prodotti destinati alla cura della pelle esposta a stress esterni, come creme giorno e sieri, migliorando la salute e la resilienza della pelle.

Cosmetica - Funzioni INCI

• Protettivo della pelle. Crea una barriera protettiva sulla pelle per difenderla da sostanze nocive, irritanti, allergeni, agenti patogeni che possono provocare varie condizioni infiammatorie. Questi prodotti possono anche migliorare la barriera cutanea naturale e nella maggior parte dei casi ne occorrono più di uno per raggiungere un risultato efficace.
• Agente antiossidante. Ingrediente che contrasta lo stress ossidativo e che evita danni cellulari. I radicali liberi, i processi infiammatori patologici, le specie reattive dell'azoto e le specie reattive dell'ossigeno sono responsabili del processo di invecchiamento e di molte malattie causate dall'ossidazione.

Il processo di produzione industriale dei decapeptidi può essere suddiviso in diverse fasi chiave.

• Preparazione della fase solida. Si seleziona una resina appropriata come supporto solido, che sarà funzionalizzata con l'aminoacido C-terminale del decapeptide.
• Sintesi peptidica. Utilizzando il metodo della sintesi peptidica in fase solida, si aggiungono sequenzialmente gli aminoacidi, partendo dal C-terminale verso l'N-terminale. Ogni aggiunta di aminoacido richiede la deprotezione del gruppo amminico terminale seguita dall'accoppiamento dell'aminoacido successivo.
• Deprotezione. Dopo l'accoppiamento di ogni aminoacido, il gruppo protettivo viene rimosso e la resina lavata per eliminare i residui di reagenti e subprodotti.
• Cleavage. Una volta completata la sintesi della catena peptidica, il peptide viene scisso dalla resina con una miscela di trifluoroacetico (TFA) e altri agenti scavenger, che aiutano a rimuovere i gruppi protettivi laterali.
• Purificazione. Il peptide crudo viene purificato tramite tecniche di cromatografia, come la cromatografia a scambio ionico o la cromatografia a fase inversa, per isolare il decapeptide desiderato.
• Liofilizzazione. Infine, il decapeptide viene liofilizzato per rimuovere il solvente e convertirlo in polvere per una conservazione e distribuzione più stabili.
• Controllo di qualità. Il decapeptide purificato viene sottoposto a vari test, inclusi la determinazione della purezza tramite HPLC e la verifica della massa molecolare tramite spettrometria di massa.

Bibliografia_____________________________________________________________________

(1) Myšková A, Sýkora D, Kuneš J, Maletínská L. Lipidization as a tool toward peptide therapeutics. Drug Deliv. 2023 Dec;30(1):2284685. doi: 10.1080/10717544.2023.2284685. 

Abstract. Peptides, as potential therapeutics continue to gain importance in the search for active substances for the treatment of numerous human diseases, some of which are, to this day, incurable. As potential therapeutic drugs, peptides have many favorable chemical and pharmacological properties, starting with their great diversity, through their high affinity for binding to all sort of natural receptors, and ending with the various pathways of their breakdown, which produces nothing but amino acids that are nontoxic to the body. Despite these and other advantages, however, they also have their pitfalls. One of these disadvantages is the very low stability of natural peptides. They have a short half-life and tend to be cleared from the organism very quickly. Their instability in the gastrointestinal tract, makes it impossible to administer peptidic drugs orally. To achieve the best pharmacologic effect, it is desirable to look for ways of modifying peptides that enable the use of these substances as pharmaceuticals. There are many ways to modify peptides. Herein we summarize the approaches that are currently in use, including lipidization, PEGylation, glycosylation and others, focusing on lipidization. We describe how individual types of lipidization are achieved and describe their advantages and drawbacks. Peptide modifications are performed with the goal of reaching a longer half-life, reducing immunogenicity and improving bioavailability. In the case of neuropeptides, lipidization aids their activity in the central nervous system after the peripheral administration. At the end of our review, we summarize all lipidized peptide-based drugs that are currently on the market.

(2) Nguyen HLT, Trujillo-Paez JV, Umehara Y, Yue H, Peng G, Kiatsurayanon C, Chieosilapatham P, Song P, Okumura K, Ogawa H, Ikeda S, Niyonsaba F. Role of Antimicrobial Peptides in Skin Barrier Repair in Individuals with Atopic Dermatitis. Int J Mol Sci. 2020 Oct 14;21(20):7607. doi: 10.3390/ijms21207607.

Abstract. Atopic dermatitis (AD) is a common chronic inflammatory skin disease that exhibits a complex interplay of skin barrier disruption and immune dysregulation. Patients with AD are susceptible to cutaneous infections that may progress to complications, including staphylococcal septicemia. Although most studies have focused on filaggrin mutations, the physical barrier and antimicrobial barrier also play critical roles in the pathogenesis of AD. Within the physical barrier, the stratum corneum and tight junctions play the most important roles. The tight junction barrier is involved in the pathogenesis of AD, as structural and functional defects in tight junctions not only disrupt the physical barrier but also contribute to immunological impairments. Furthermore, antimicrobial peptides, such as LL-37, human b-defensins, and S100A7, improve tight junction barrier function. Recent studies elucidating the pathogenesis of AD have led to the development of barrier repair therapy for skin barrier defects in patients with this disease. This review analyzes the association between skin barrier disruption in patients with AD and antimicrobial peptides to determine the effect of these peptides on skin barrier repair and to consider employing antimicrobial peptides in barrier repair strategies as an additional approach for AD management.

(3) Stephanopoulos N. Peptide-Oligonucleotide Hybrid Molecules for Bioactive Nanomaterials. Bioconjug Chem. 2019 Jul 17;30(7):1915-1922. doi: 10.1021/acs.bioconjchem.9b00259. Epub 2019 May 28. PMID: 31082220.

Abstract. Peptides and oligonucleotides are two of the most interesting molecular platforms for making bioactive materials. Peptides provide bioactivity that can mimic that of proteins, whereas oligonucleotides like DNA can be used as scaffolds to immobilize other molecules with nanoscale precision. In this Topical Review, we discuss covalent conjugates of peptides and DNA for creating bioactive materials that can interface with cells. In particular, we focus on two areas. The first is multivalent presentation of peptides on a DNA scaffold, both linear assemblies and more complex nanostructures. The second is the reversible tuning of the extracellular environment-like ligand presentation, stiffness, and hierarchical morphology-in peptide-DNA biomaterials. These examples highlight the potential for creating highly potent materials with benefits not possible with either molecule alone, and we outline a number of future directions and applications for peptide-DNA conjugates.