Elastina è una proteina altamente elastica presente nel tessuto connettivo della pelle, dei polmoni, delle arterie (1) e di molti altri tessuti elastici nel corpo (2). Consente a molti tessuti del corpo di riprendere la loro forma dopo essersi allungati o contratti. La sua principale funzione è permettere ai tessuti di "tornare" alla loro forma originale, fornendo alla pelle elasticità e la capacità di tornare alla sua posizione originale quando viene pizzicata o spinta.
Origine e Sintesi
L'elastina viene sintetizzata dal suo precursore, il tropoelastina. Le cellule fibroblasti nel derma producono questo precursore, che poi si assembla in fibre di elastina. Questo assemblaggio avviene insieme a un'altra proteina chiamata fibrillina, che forma l'impalcatura per la deposizione dell'elastina. La reticolazione delle fibre elastiniche conferisce loro le loro uniche proprietà elastiche.
Elastina nell'Invecchiamento
Nel tempo, e a causa di vari fattori come l'esposizione ai raggi UV, gli inquinanti ambientali e l'invecchiamento naturale, la quantità di elastina e la sua funzionalità diminuiscono nella pelle. Questa riduzione porta alla perdita di elasticità della pelle e alla formazione di rughe.
Rilevanza Clinica e Cosmetica
Molti prodotti per la cura della pelle sostengono di stimolare la produzione di elastina, ma la capacità dei trattamenti topici di aumentare significativamente l'elastina nella pelle rimane un argomento di ricerca e dibattito. Tuttavia, ingredienti come i retinoidi sono ritenuti promuovere la sintesi dell'elastina e altri componenti essenziali della matrice cutanea. Alcune procedure, come trattamenti laser, radiofrequenza e ultrasuoni, potrebbero stimolare la produzione di elastina fino a un certo punto, portando al rassodamento della pelle e alla riduzione delle rughe.
Elastina in Medicina
Oltre al suo ruolo nella cosmesi, le proprietà uniche dell'elastina la rendono un'area di interesse nella medicina rigenerativa e nell'ingegneria tissutale (3). Gli scienziati stanno cercando modi per utilizzare l'elastina nello sviluppo di organi artificiali e altre applicazioni mediche (4).
Fonti Alimentari e Integratori
Sebbene il corpo produca elastina, certi cibi ricchi di aminoacidi, come lisina e prolina, possono supportare la sua produzione. Questi aminoacidi si trovano in cibi ricchi di proteine come carni magre, formaggi, noci, legumi e soia. Tuttavia, le fonti alimentari dirette di elastina (come mangiare cibi ricchi di elastina) potrebbero non aumentare direttamente l'elastina cutanea, ma potrebbero fornire i blocchi di costruzione necessari per la sua sintesi.
Allergie e Sensibilità
L'elastina è un componente naturale del corpo e le reazioni allergiche sono rare. Tuttavia, quando viene utilizzata in procedure o prodotti cosmetici, c'è sempre un piccolo rischio di sensibilità o reazioni allergiche. Come sempre, si raccomanda di fare un test patch dei prodotti e discutere eventuali preoccupazioni con un dermatologo.
In sintesi, l'elastina svolge un ruolo cruciale nel mantenere l'elasticità della pelle e l'aspetto complessivamente giovane. Tuttavia, la sua sintesi e funzionalità diminuiscono nel tempo, portando ai comuni segni dell'invecchiamento come rughe e pelle cadente.
Si presenta in forma di polvere bianca.
Cosmetica
Agente condizionante della pelle. Rappresenta il perno del trattamento topico della pelle in quanto ha la funzione di ripristinare, aumentare o migliorare la tolleranza cutanea a fattori esterni, compresa la tolleranza dei melanociti. La funzione più importante dell'agente condizionante è prevenire la disidratazione della pelle, ma il tema è piuttosto complesso e coinvolge emollienti ed umettanti che possono essere aggiunti nella formulazione.
Soothing. Ingrediente che ha il compito di ripristinare l'idratazione della pelle aiutando nel processo di guarigione da irritazioni, infiammazioni, disturbi della pelle.
CAS 9007-58-3
EC number 232-701-4
Applicazioni Commerciali
Prodotti Cosmetici e per la cura della pelle. Gli aminoacidi dell'elastina sono spesso utilizzati in sieri, lozioni e creme per promuovere l'elasticità della pelle e combattere i segni dell'invecchiamento.
Prodotti per capelli. Vengono utilizzati in condizionatori e trattamenti per capelli per migliorare l'elasticità e la resistenza dei capelli.
Integratori Alimentari. Alcuni prodotti promuovono la salute della pelle e delle articolazioni.
Applicazioni Mediche
Trattamenti Dermatologici. Possono essere utilizzati in trattamenti per migliorare l'elasticità della pelle, ridurre le rughe e trattare le lesioni da elastosi.
Ricerca Biomedica. Gli aminoacidi dell'elastina sono oggetto di studio per le loro potenziali applicazioni nella rigenerazione dei tessuti e nella medicina rigenerativa.
Bibliografia_____________________________________________________________________
(1) Lin CJ, Cocciolone AJ, Wagenseil JE. Elastin, arterial mechanics, and stenosis. Am J Physiol Cell Physiol. 2022 May 1;322(5):C875-C886. doi: 10.1152/ajpcell.00448.2021.
Abstract. Elastin is a long-lived extracellular matrix protein that is organized into elastic fibers that provide elasticity to the arterial wall, allowing stretch and recoil with each cardiac cycle. By forming lamellar units with smooth muscle cells, elastic fibers transduce tissue-level mechanics to cell-level changes through mechanobiological signaling. Altered amounts or assembly of elastic fibers leads to changes in arterial structure and mechanical behavior that compromise cardiovascular function. In particular, genetic mutations in the elastin gene (ELN) that reduce elastin protein levels are associated with focal arterial stenosis, or narrowing of the arterial lumen, such as that seen in supravalvular aortic stenosis and Williams-Beuren syndrome. Global reduction of Eln levels in mice allows investigation of the tissue- and cell-level arterial mechanical changes and associated alterations in smooth muscle cell phenotype that may contribute to stenosis formation. A loxP-floxed Eln allele in mice highlights cell type- and developmental origin-specific mechanobiological effects of reduced elastin amounts. Eln production is required in distinct cell types for elastic layer formation in different parts of the mouse vasculature. Eln deletion in smooth muscle cells from different developmental origins in the ascending aorta leads to characteristic patterns of vascular stenosis and neointima. Dissecting the mechanobiological signaling associated with local Eln depletion and subsequent smooth muscle cell response may help develop new therapeutic interventions for elastin-related diseases.
(2) Daamen WF, Veerkamp JH, van Hest JC, van Kuppevelt TH. Elastin as a biomaterial for tissue engineering. Biomaterials. 2007 Oct;28(30):4378-98. doi: 10.1016/j.biomaterials.2007.06.025.
Abstract. Biomaterials based upon elastin and elastin-derived molecules are increasingly investigated for their application in tissue engineering. This interest is fuelled by the remarkable properties of this structural protein, such as elasticity, self-assembly, long-term stability, and biological activity. Elastin can be applied in biomaterials in various forms, including insoluble elastin fibres, hydrolysed soluble elastin, recombinant tropoelastin (fragments), repeats of synthetic peptide sequences and as block copolymers of elastin, possibly in combination with other (bio)polymers. In this review, the properties of various elastin-based materials will be discussed, and their current and future applications evaluated.
(3) Saitow CB, Wise SG, Weiss AS, Castellot JJ, Kaplan DL. Elastin biology and tissue engineering with adult cells. Biomol Concepts. 2013 Apr;4(2):173-85. doi: 10.1515/bmc-2012-0040.
Abstract. The inability of adult cells to produce well-organized, robust elastic fibers has long been a barrier to the successful engineering of certain tissues. In this review, we focus primarily on elastin with respect to tissue-engineered vascular substitutes. To understand elastin regulation during normal development, we describe the role of various elastic fiber accessory proteins. Biochemical pathways regulating expression of the elastin gene are addressed, with particular focus on tissue-engineering research using adult-derived cells.
(4) Rodríguez-Cabello JC, Prieto S, Reguera J, Arias FJ, Ribeiro A. Biofunctional design of elastin-like polymers for advanced applications in nanobiotechnology. J Biomater Sci Polym Ed. 2007;18(3):269-86. doi: 10.1163/156856207779996904.
Abstract. Elastin-like recombinant protein polymers are a new family of polymers which are captivating the attention of a broad audience ranging from nanotechnologists to biomaterials and more basic scientists. This is due to the extraordinary confluence of different properties shown by this kind of material that are not found together in other polymer systems. Elastin-like polymers are extraordinarily biocompatible, acutely smart and show uncommon self-assembling capabilities. Additionally, they are highly versatile, since these properties can be tuned and expanded in many different ways by substituting the amino acids of the dominating repeating peptide or by inserting, in the polymer architecture, (bio)functional domains extracted from other natural proteins or de novo designs. Recently, the potential shown by elastin-like polymers has, in addition, been boosted and amplified by the use of recombinant DNA technologies. By this means, complex molecular designs and extreme control over the amino-acid sequence can be attained. Nowadays, the degree of complexity and control shown by the elastin-like protein polymers is well beyond the reach of even the most advanced polymer chemistry technologies. This will open new possibilities in obtaining synthetic advanced bio- and nanomaterials. This review explores the present development of elastin-like protein polymers, with a particular emphasis for biomedical uses, along with some future directions that this field will likely explore in the near future.
